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香港科技大学在研究上皮组织方面已取得重大突破。

字号+作者: 来源:大学生创业网 2020-07-24 11:21:47 我要评论() 收藏成功收藏本文

对酶的美丽负责许多上皮组织也沿着垂直于经典上基底轴的平面极化,这种现象称为平面细胞极化(平面细胞极性,PCP)。PCP对上皮组织结构的极化结构和各种协调的细胞行

对酶的美丽负责

许多上皮组织也沿着垂直于经典上基底轴的平面极化,这种现象称为平面细胞极化(平面细胞极性,PCP)。PCP对上皮组织结构的极化结构和各种协调的细胞行为非常重要。五氯苯酚缺陷与多种人类疾病有关,包括癌症转移、纤维化和先天性心脏病。PCP的建立是由一组进化保守的PCP核心蛋白调控的,包括跨膜蛋白脆性蛋白和钙粘素区隔七种跨膜g受体家族成员(Celsr)[1]。

新合成的跨膜五氯苯酚核心蛋白沿着分泌运输途径传递到质膜,然后在质膜上发挥其生理功能。目前,对PCP核心蛋白在分泌转运途径中转运调控的分子机制尚不清楚。2018年,香港科技大学生命科学系郭玉松报告了高尔基装置分泌运输途径中五氯苯酚核心蛋白-6产生的分子机制[2]。用高分辨显微镜直接观察了在高尔基体上将PCP核心蛋白筛选成囊泡的过程[3]。

2020年6月12日,香港科技大学研究小组郭玉松在JBC杂志上发表了一篇题为molecularmechanismsthatregulateexportoftheplanarcell-polarityproteinfrizzled-6outoftheendoplasmicreticulum的研究论文[4]。在本研究中,研究人员发现了内质网产生的PCP核心蛋白-6的分子机制。因此,它提供了一个新的认识的分子机制的早期分泌和运输途径的薯条-6。

内质网是分泌运输途径中一个重要的分选站。参与货物蛋白ER输出的主要参与者是COMPII壳。研究人员发现,Flzzed-6的内质网输出受以下步骤的调控:非糖基化的Flzzed-6通过与内质网驻留蛋白相互作用在内质网中积累(图1)。1A);经过正确的折叠和糖基化修饰后,成熟的Flzzed-6将摆脱与内质网驻留蛋白的结合;随后,位于FREZZED-6第一胞内环上的多个碱性基元直接与COPII壳的第1a亚基E62,E63残基相互作用,从而调节FREZZED-6从内质网到戈尔基质(Fig)的转运。1A)。此外,当细胞表达celsr1、celsr1和flzzed-6时,它们在分泌运输途径中结合在一起。如果脆性-6的糖基化未完成,则结合导致内质网中的celsr1聚集。如果将FZD-6正确折叠并糖化,这种组合将促进fzd6的表面运输(图6)。1B)。

图1:模型图显示,本研究提供了一种新的洞察早期分泌和运输途径的分子机制。

这项研究提供了一个新的洞察力的分子机制的早期分泌和运输途径的薯条-6。PCP蛋白在细胞边界上的化学计量比对于建立PCP蛋白的不对称分布非常重要。本研究为保证两种PCP蛋白在细胞边界上的化学计量比提供了一种新的质量控制机制。此外,该分析还将指导通过阻断Flzzed6/sar1a相互作用而抑制Flzzed6细胞内转运抑制PCP信号转导的抑制剂的合理设计,为治疗平面细胞极化紊乱引起的疾病提供一条新的途径。

郭玉松的团队重点研究了信号分子和信号分子受体在分泌运输途径中的分子机制及其对疾病发生的影响。香港中文大学生命科学学院教授姜立文及香港科技大学生命科学系严燕教授参加了研究。香港科技大学生命科学系博士生唐晓是本文的第一作者。

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